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Apelin-13, formule moléculaire C69H111N23O16S, CAS 217082-58-1. En tant que ligand endogène de la protéine J (APJ) du récepteur couplé à la protéine G, l'angiotensine II, il s'agit d'une séquence peptidique constituée de 13 acides aminés présents dans les systèmes nerveux central et périphérique. Sa structure et ses propriétés uniques lui confèrent diverses fonctions physiologiques et pathologiques importantes chez les organismes vivants. Structurellement, la séquence peptidique d'Apeli-13 lui permet de se lier étroitement aux récepteurs APJ, activant ainsi les récepteurs couplés aux protéines G. L'indicateur clé de cet effet d'activation est la valeur EC50, qui est la concentration requise pour atteindre la moitié de l'effet maximum. La valeur EC50 de l'Apeli-13 est de 0,37 nM, ce qui indique sa forte capacité de liaison aux récepteurs APJ.
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Capsules et bouchons de bouteilles personnalisés :
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Apelin-13 COA
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| Certificat d'analyse | ||
| Nom composé | Apelin-13 | |
| Grade | Qualité pharmaceutique | |
| N° CAS | 217082-58-1 | |
| Quantité | 37g | |
| Norme d'emballage | Sac PE + sac en aluminium Al | |
| Fabricant | Shaanxi BLOOM TECH Co., Ltd. | |
| Numéro de lot | 202512090051 | |
| Fabricant | 9 décembre 2025 | |
| EXP | 8 décembre 2028 | |
| Structure |
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| Article | Norme d'entreprise | Résultat de l'analyse |
| Apparence | Poudre blanche ou presque blanche | Conforme |
| Teneur en eau | Inférieur ou égal à 5,0% | 0.72% |
| Perte au séchage | Inférieur ou égal à 1,0% | 0.33% |
| Métaux lourds | Pb Inférieur ou égal à 0,5 ppm | N.D. |
| Inférieur ou égal à 0,5 ppm | N.D. | |
| Hg Inférieur ou égal à 0,5 ppm | N.D. | |
| Cd Inférieur ou égal à 0,5 ppm | N.D. | |
| Pureté (HPLC) | Supérieur ou égal à 99,0 % | 99.90% |
| Impureté unique | <0.8% | 0.24% |
| Nombre total de microbes | Inférieur ou égal à 750cfu/g | 95 |
| E. Coli | Inférieur ou égal à 2MPN/g | N.D. |
| Salmonelle | N.D. | N.D. |
| Éthanol (par GC) | Inférieur ou égal à 5000 ppm | 612 ppm |
| Stockage | Conserver dans un endroit fermé, sombre et sec en dessous de -20 degrés | |
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Formule chimique |
C69H111N23O16S |
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Masse exacte |
1550 |
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Poids moléculaire |
1551 |
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m/z |
1550 (100.0%), 1551 (74.6%), 1552 (27.4%), 1551 (7.8%), 1553 (6.6%), 1552 (6.3%), 1552 (4.5%), 1553 (3.4%), 1552 (3.3%), 1553 (2.5%), 1553 (2.2%), 1551 (1.3%), 1554 (1.2%) |
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Analyse élémentaire |
C, 53.44; H, 7.21; N, 20.77; O, 16.51; S, 2.07 |
En termes de fonction physiologique, Apeli-13 agit principalement sur les systèmes nerveux périphérique et central, jouant un rôle important dans la régulation de la fonction cardiovasculaire, de l'homéostasie des fluides, de l'hypertension et de la sensibilité à l'insuline. L'Apeli-13 a montré des effets significatifs, notamment en termes de vasodilatation et de réduction de la pression artérielle. Cela lui confère une valeur d’application potentielle dans le traitement des maladies cardiovasculaires et de l’hypertension.
Apelin-13est une hormone peptidique composée de 13 acides aminés, principalement impliquée dans la régulation de divers processus physiologiques et pathologiques en se liant au récepteur couplé à la protéine G APJ.
1. Système cardiovasculaire :
-Effet vasodilatateur : il peut provoquer une vasodilatation en agissant sur les cellules musculaires lisses vasculaires, réduisant ainsi la résistance vasculaire, augmentant le flux sanguin et abaissant la tension artérielle.
-Effet cardioprotecteur : des études ont montré qu'il a un effet protecteur sur le cœur, peut atténuer les lésions d'ischémie myocardique-de reperfusion, prévenir la fibrose myocardique et peut contribuer à la récupération de la fonction cardiaque.
2. Régulation métabolique :
-Métabolisme du glucose : il peut être impliqué dans la régulation du métabolisme du glucose, et certaines études ont montré qu'il peut favoriser la sensibilité à l'insuline et abaisser le taux de sucre dans le sang.
-Métabolisme lipidique : il peut également affecter le métabolisme lipidique, réguler la fonction physiologique du tissu adipeux et avoir une valeur thérapeutique potentielle contre l'obésité et les maladies métaboliques associées.
3. Neurosystème :
-Neurorégulation : son expression et sa fonction dans le système nerveux central ont été largement étudiées. Il peut être impliqué dans des fonctions neuronales telles que la régulation de l’appétit, la régulation du sommeil et la régulation émotionnelle.
-Neuroprotection : certaines études suggèrent queApelin-13peut avoir un effet protecteur sur le système nerveux, contribuant ainsi à prévenir l’apparition et le développement de maladies neurodégénératives.
4. Régulation immunitaire :
-Régulation immunitaire : des études ont montré qu'Apelin-13 peut participer au processus de régulation immunitaire de l'organisme par plusieurs voies, notamment en régulant l'intensité des réponses inflammatoires et en modulant l'activité de cellules immunitaires clés (telles que les macrophages et les lymphocytes). En équilibrant les réponses immunitaires et inflammatoires, il a des effets thérapeutiques potentiels sur diverses maladies inflammatoires, ouvrant ainsi une nouvelle direction au traitement clinique de ces maladies.
5. Biologie des tumeurs :
-Occurrence et développement de tumeurs : certaines études in vitro et in vivo ont montré que l'Apelin-13 peut jouer un rôle régulateur important dans la biologie des tumeurs. Son niveau d'expression dans les tissus tumoraux et le sang périphérique est étroitement lié à l'apparition, à la progression et aux métastases à distance de diverses tumeurs. En raison de cette corrélation spécifique, Apelin-13 pourrait devenir un biomarqueur potentiel pour le traitement ciblé des tumeurs et l'évaluation du pronostic, contribuant ainsi à améliorer la précision du diagnostic des tumeurs et de l'évaluation de l'effet du traitement.
6. Autres fonctions :
-Régulation de la reproduction : peut être impliquée dans la régulation de la fonction du système reproducteur, affectant la sécrétion d'hormones reproductrices et la fonction des cellules reproductrices.
-Métabolisme osseux : certaines études suggèrent qu'il pourrait avoir un impact sur le métabolisme osseux, participer à la prolifération et à la différenciation des cellules osseuses et avoir des impacts potentiels sur la santé des os.
7. Régulation inflammatoire :
Il peut réguler la réponse inflammatoire en affectant la libération de médiateurs inflammatoires et l'activité des cellules immunitaires. Cela pourrait avoir un potentiel thérapeutique pour les maladies inflammatoires telles que la polyarthrite rhumatoïde et les maladies inflammatoires de l’intestin.
8. Angiogenèse :
Certaines études suggèrent qu'Apelin-13 pourrait être étroitement impliqué dans la régulation du processus d'angiogenèse. Il peut favoriser la prolifération et la migration dirigée des cellules endothéliales vasculaires, qui sont les composants essentiels de la formation des vaisseaux sanguins, et contribuer en outre à la régénération et à la réparation des vaisseaux sanguins endommagés, jouant ainsi un rôle positif dans l'homéostasie vasculaire et la réparation des tissus.
9. Bilan électrolytique de l’eau :
Il peut avoir des effets diurétiques et antihypertenseurs potentiels en affectant la fonction de régulation de l'eau et des électrolytes des reins, en affectant l'équilibre hydrique et la régulation de la pression artérielle.
10. Développement de médicaments :
L'APJ et ses récepteurs associés sont devenus un pôle de recherche dans le développement de médicaments et devraient devenir des cibles pour le traitement des maladies cardiovasculaires, des maladies métaboliques, des maladies neurologiques, etc.
Apelin-13est une hormone peptidique et ses propriétés pharmacocinétiques sont cruciales pour comprendre ses processus d’absorption, de distribution, de métabolisme et d’excrétion in vivo.
Généralement administré par injection ou par administration orale. En cas d'administration orale, il peut être dégradé par l'acide gastrique et les enzymes gastro-intestinales, affectant ainsi son efficacité d'absorption. L'administration par injection peut contourner le tractus gastro-intestinal et pénétrer directement dans le système circulatoire, ce qui entraîne une absorption plus rapide et plus complète.
Les caractéristiques de distribution dans le corps ne sont pas entièrement comprises. En raison de son faible poids moléculaire et de sa structure peptidique, sa plage de distribution peut être limitée par les membranes tissulaires et cellulaires, principalement concentrées dans le système circulatoire et dans certains tissus spécifiques.
Les voies métaboliques et les métabolites n’ont pas été entièrement élucidés. En raison de sa structure peptidique, il peut être dégradé et métabolisé par les protéases. Le foie est peut-être l’un de ses principaux organes métaboliques, mais les voies métaboliques et les métabolites spécifiques nécessitent des recherches plus approfondies.
La voie excrétrice n’est pas encore entièrement comprise. Il peut être excrété par des voies telles que les reins et la bile. Il n’existe pas encore de rapports de recherche détaillés sur sa cinétique d’excrétion.
-À l'heure actuelle, la compréhension de ses paramètres pharmacocinétiques, tels que le taux de clairance, la demi-vie-, etc., est limitée. Ces paramètres sont cruciaux pour déterminer la concentration du médicament in vivo et maintenir des niveaux de traitement appropriés, et des recherches expérimentales supplémentaires sont nécessaires pour les déterminer.
La pharmacocinétique est influencée par divers facteurs, notamment les différences individuelles, les voies d'administration, les doses et les interactions possibles. Ces facteurs peuvent affecter leurs processus d’absorption, de distribution, de métabolisme et d’excrétion dans l’organisme.
Structure et composition moléculaire
Séquence et modifications des acides aminés
Apelin-13 se compose de 13 acides aminés, dont la séquence centrale est QRPRLSHKGPMPF (code à une seule-lettre), correspondant à la séquence trinucléotidique Gln-Arg-Pro-Arg-Leu-Ser-His-Lys-Gly-Pro-Met-Pro-Phe.
Amidation C-terminale : Le C-terminal (Phe) de l'Apelin-13 naturel existe généralement sous une forme amide (c'est-à-dire -NH₂), et cette modification améliore sa stabilité de liaison au récepteur APJ.
Différences entre les dérivés : certains dérivés (tels que [Pyr1]-Apelin-13) sont modifiés par l'amidation de la pyridine N-terminale (Pyr), améliorant considérablement la stabilité métabolique tout en conservant l'activité biologique.
Formule moléculaire et poids moléculaire
Apelin-13 naturel : La formule moléculaire est C₆₉H₁₁₁N₂₃O₁₆S, avec un poids moléculaire de 1 550,83 Da (forme de base libre).
Forme trifluoroacétate (TFA) : En raison de la liaison de la molécule d'acide trifluoroacétique (TFA), le poids moléculaire augmente jusqu'à environ 1651,94 Da (sous forme de C₇₉H₁₂₀N₂₀O₁₉, contenant la partie TFA).
[Pyr1]-Apelin-13 : La formule moléculaire est C₆₉H₁₀₈N₂₂O₁₆S, avec un poids moléculaire de 1533,8 Da, car la modification N-terminale réduit un atome d'hydrogène.
Caractéristiques de la structure secondaire
-Tendance hélice : en solution, Apelin-13 peut former des structures hélicoïdales locales, en particulier dans les régions hydrophobes (telles que Trp, Phe, Leu, etc.), qui sont cruciales pour sa liaison au récepteur APJ.
Noyau hydrophobe : les acides aminés hydrophobes tels que le tryptophane (Trp), la phénylalanine (Phe) et la leucine (Leu) forment le noyau, stabilisant la conformation de la chaîne peptidique et participant à l'interaction des récepteurs.
Propriétés physiques et chimiques
Solubilité et stabilité
Solubilité:
Natural Apelin-13 is soluble in PBS (pH 7.2) up to approximately 10 mg/mL, and has a higher solubility in DMSO (>155 mg/ml).
[Pyr1]-Apelin-13 a une solubilité de 1 mg/mL dans l'eau, et sa solubilité doit être optimisée en ajustant le solvant (tel que l'acétonitrile/eau contenant 0,1 % de TFA).
Stabilité:
La poudre lyophilisée-peut être conservée de manière stable à -20 degrés pendant au moins 6 mois. Après reconstitution, il convient d'éviter toute congélation et décongélation répétées.
La stabilité dans des conditions acides (telles que pH 3,5-4,0) est relativement élevée et est sujette à la dégradation dans des environnements neutres ou alcalins.
Propriétés acide-base
pI (point d'équilibre) : Non directement rapporté, mais sur la base de la composition en acides aminés, il est estimé proche de la neutralité (pH 6,5-7,5).
pKa (constante de dissociation acide) : la valeur prédite est de 3,56 ± 0,10, ce qui indique qu'il porte une charge négative dans le pH physiologique, ce qui peut affecter son interaction avec les récepteurs ou les membranes cellulaires.
Densité et morphologie
Densité : La valeur prévue est de 1,50 ± 0,1 g/cm³ (Apelin-13 naturel), et les dérivés peuvent présenter de légères différences en raison de modifications.
Morphologie : poudre généralement blanche ou-blanc cassé lyophilisée-, et après reconstitution, c'est une solution transparente.
Stabilité chimique et voies de dégradation
Sensibilité enzymatique
L'apelin-13 est facilement dégradée par la dipeptidyl peptidase-4 (DPP-4) et l'endopeptidase neutre (NEP) du sérum, ce qui entraîne une courte demi-vie (environ plusieurs minutes).
[Pyr1]-Apelin-13 résiste de manière significative à la dégradation du DPP-4 grâce à une modification N-terminale, prolongeant sa demi-vie dans l'organisme.
Oxydation et agrégation
Les acides aminés contenant du soufre- (tels que Met) sont sujets à l'oxydation et doivent être stockés dans l'obscurité et additionnés d'antioxydants (tels que 0,1 % de BSA). À des concentrations élevées, une structure en feuille - peut se former, conduisant à une agrégation et à des précipitations. La concentration de stockage doit être contrôlée (inférieure ou égale à 1 mg/mL).
Corrélation entre l'activité biologique et les propriétés chimiques
Spécificité de liaison au récepteur
Apelin-13 agit via le récepteur APJ couplé à la protéine G-. Le résidu Phe C-terminal est crucial pour la liaison au récepteur, et les modifications N-terminales (telles que Pyr) peuvent affecter la cinétique de liaison.
Activation de la voie du signal
Après avoir activé le récepteur APJ, il inhibe l'adénylate cyclase (AC) via la protéine G i/o et active simultanément les voies PI3K/Akt et MAPK/ERK, régulant la fonction cardiovasculaire, le métabolisme et la neuroprotection.
Structure-Relation activité (SAR)
Le raccourcissement de la chaîne peptidique (comme Apelin-12) ou le remplacement de résidus clés (tels que Phe → Ala) réduit considérablement l'activité, indiquant que la séquence complète est cruciale pour le maintien fonctionnel.
FAQ
L’ACE2 est-elle vraiment la seule enzyme de dégradation présente dans l’organisme ? --En dehors du corps, les « étoiles » deviennent des « rôles de soutien » à l'intérieur du corps.
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L'ACE2, qui est considérée comme la principale enzyme de dégradation in vitro (coupant les liaisons Pro ¹² - Phe ¹³), n'occupe en réalité qu'une position secondaire in vivo. Bien que l'ACE2 puisse cliver efficacement la liaison Pro ¹² - Phe ¹³ à l'extrémité C- in vitro et par analyse biochimique, des études in vivo après administration intraveineuse chez le rat ont montré que les produits de clivage de cette liaison n'occupent qu'une position secondaire ; Le véritable site de dégradation principal dans le corps est la liaison Pro ¹⁰ - Met ¹¹. Révélation rare : les résultats des expériences d'hydrolyse enzymatique in vitro ne peuvent pas être directement extrapolés in vivo - il existe des différences significatives entre le spectre réel des enzymes de dégradation dans le plasma et le modèle in vitro.
Le sang des patients atteints de sepsis est-il particulièrement toxique ? --Tempête d'enzymes en état de maladie
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Le système enzymatique spécifique déclenché chez les patients en choc septique accélère la dégradation de l'Apelin-13, réduisant considérablement son effet thérapeutique. Une étude de 2021 a révélé que bien que l'Apelin-13 puisse améliorer efficacement l'hémodynamique chez les moutons sains et septiques, des systèmes enzymatiques spécifiques déclenchés au début de la maladie peuvent affaiblir la réactivité endogène de l'Apelin et affecter négativement le pronostic des patients atteints de sepsis humain. Cela signifie que la stabilité de l'Apelin-13 n'est pas seulement une question de molécule elle-même, mais dépend également de l'état pathologique de l'hôte - « l'environnement enzymatique » sanguin des individus en bonne santé et des patients gravement malades est complètement différent.
Quelle est la différence de stabilité entre le D-Apelin-13 et sa forme naturelle ? --Le passage de « 3 heures » à « 5 jours »
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Après avoir inversé la chiralité du type naturel L-Apenlin-13 en D-, sa stabilité dans le sérum de souris a été prolongée de 3 heures à 5 jours et son activité a été complètement conservée. La recherche montre que la L-Apenlin-13 est complètement dégradée dans le sérum de souris en 3 heures (le pic de détection par spectrométrie de masse disparaît), tandis que la D-Apelin-13 peut encore être détectée après 5 jours. Dans l'expérience fonctionnelle, il n'y avait pas de différence statistiquement significative dans la capacité d'inhibition de l'AMPc entre les deux (tous deux avec un taux d'inhibition d'environ 25 %). Mécanisme peu commun : Après avoir retourné tous les acides aminés, les protéases sont comme des molécules confrontées à un « monde miroir », complètement incapables de les reconnaître et de les couper.
Pourquoi le principal champ de bataille de la dégradation est-il différent entre in vitro et in vivo ? --La conclusion dans le tube à essai ne peut pas être directement extrapolée
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La liaison Pro ¹² - Phe ¹³ clivée par ACE2 in vitro n'occupe qu'une position secondaire in vivo, alors que le véritable site principal in vivo est la liaison Pro ¹⁰ - Met ¹¹. Des recherches ont montré que bien qu'il ait été rapporté que l'ACE2 clive la liaison Pro ¹² - Phe ¹³ in vitro, les produits de clivage de cette liaison n'occupent qu'une position secondaire après administration intraveineuse chez le rat ; Le véritable site de dégradation principal dans le corps est la liaison Pro ¹⁰ - Met ¹¹. Révélation rare : les résultats des expériences d'hydrolyse enzymatique in vitro ne peuvent pas être directement extrapolés in vivo -. Il existe des différences significatives entre le spectre réel des enzymes de dégradation dans le plasma et le système enzymatique unique in vitro, ce qui constitue une « lacune in vitro in vivo » facilement négligée dans le développement de médicaments peptidiques.
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