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Poudre de trypsineest un type de protéase, EC 3.4.4.4, formule moléculaire C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, c'est une sérine protéase extraite du pancréas des vaches, des moutons et des porcs. Chez les vertébrés, il fonctionne comme une enzyme digestive. Dans le pancréas, le précurseur de la trypsine, le trypsinogène, est synthétisé et sécrété en tant que composant du suc pancréatique. Elle est limitée par l'entérokinase ou la trypsine pour se décomposer en trypsine activée, qui est une endopeptidase capable de cliver le côté carboxyle des résidus lysine et arginine dans les chaînes polypeptidiques. Non seulement il fonctionne comme une enzyme digestive, mais il limite également la décomposition des précurseurs d'autres enzymes tels que la chymotrypsine, la carboxypeptidase et la phosphatidylcholine, les activant ainsi. C'est la protéase la plus spécifique et un outil indispensable pour déterminer la disposition des acides aminés des protéines.
Un type de protéase, qui est une sérine protéase extraite du pancréas des vaches, des moutons et des porcs, et qui fonctionne comme une enzyme digestive chez les vertébrés. Le précurseur de la trypsine, le trypsinogène, est synthétisé et sécrété sous forme de composants du suc pancréatique dans le pancréas, et est décomposé en trypsine active sous la restriction de l'entérokinase ou de la trypsine. C'est une endopeptidase qui peut cliver le côté carboxyle des résidus lysine et arginine dans les chaînes polypeptidiques. Elle fonctionne non seulement comme une enzyme digestive, mais limite également la décomposition de précurseurs tels que la chymotrypsine, la carboxypeptidase, la phospholipase, etc. C'est la protéase la plus spécifique et un outil indispensable pour déterminer la disposition des acides aminés des protéines.
Poudre de trypsineest une préparation lyophilisée-obtenue en extrayant et en purifiant des cristaux du pancréas de vaches, de porcs et de moutons. Facile à dissoudre dans l'eau, insoluble dans les solvants organiques tels que le chloroforme, l'éthanol et l'éther. À pH 1,8, l'ébullition à court terme-ne s'inactive presque pas ; Le chauffage en solution alcaline provoque une dénaturation et une précipitation, tandis que le Ca2+a des effets protecteurs et activateurs. Le point isoélectrique de la trypsine est de pH 10,1.
La trypsine bovine était initialement composée de 229 acides aminés, contenant 6 paires de liaisons disulfure, et sa séquence d'acides aminés et sa structure cristalline ont été élucidées. Sous l'auto-catalyse de l'activité entérokinase, la liaison peptidique entre les résidus N-terminaux lysine et isoleucine du zymogène est hydrolysée, libérant le peptide valin-tiantiantiantian-lysine 6 et générant de la trypsine active. La trypsine bovine possède 223 résidus d'acides aminés et un poids moléculaire de 23 800. Le résidu sérine dans le site actif est une sérine protéase essentielle.
La structure chimique de la trypsine porcine est très similaire à celle de la trypsine bovine. Dans la séquence des résidus d'acides aminés, seuls 41 résidus d'acides aminés sont différents, mais la configuration moléculaire est significativement différente. Le coefficient de tassement S20W est de 2,77S, pI=10.8, la stabilité thermique est plus stable que la trypsine bovine et l'effet protecteur du Ca2+sur l'enzyme n'est pas aussi important que celui des bovins et des moutons. Il n'y a pas de site central pour chélater le Ca2+. Il existe 6 paires de liaisons disulfure, et la rupture de 1 à 2 liaisons n'endommage pas la structure complète de la molécule d'enzyme et protège son activité. L'activité enzymatique équivaut respectivement à 72 % des bovins et à 61 % des ovins.
La trypsine de mouton est similaire à celle des bovins et des porcs, mais son activité est légèrement supérieure à celle des bovins et des porcs.
L’action spécifique de la trypsine implique des liaisons peptidiques composées de groupes carboxyles d’acides aminés alcalins arginine et lysine. Les enzymes elles-mêmes sont facilement autolytiques, se convertissant de la - trypsine en - trypsine, qui est ensuite dégradée en enzymes de type trypsine, et même en fragments. Leur activité diminue progressivement et se perd.
En plus d'être présent chez les vertébrés, il existe également dans un large éventail d'organismes tels que les vers à soie, les chars marins, les balanes et les actinomycètes. De plus, les protéases telles que la thrombine, l'enzyme fibrinolytique et la vasopressine, qui sont liées à la coagulation sanguine et à l'inflammation chez les animaux supérieurs, sont étroitement liées à la trypsine en termes de structure chimique et de spécificité. On peut considérer que ces enzymes ont évolué à partir d’une enzyme ancêtre commune. La trypsine et l'élastase entretiennent également une relation étroite en termes de structure et de mécanisme catalytique, mais leur spécificité est complètement différente.
Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 inactivation irréversible. Ca2+a un effet stabilisant sur l'activité enzymatique ; Les ions de métaux lourds, les composés organiques du phosphore DFP, les inhibiteurs naturels de la trypsine inhibent fortement son activité. Utilisé cliniquement à des fins anti-inflammatoires et anti-inflammatoires, et utilisé industriellement dans la fabrication du cuir, la transformation de la soie grège, la transformation des aliments, etc.
Méthode de préparation depoudre de trypsine:
Utilisez une pince à épiler et des ciseaux pour retirer le tissu conjonctif adipeux, etc. du pancréas frais, et mettez-le dans un broyeur pour le broyer, pesant 15 kg ;
Mettez la matière hachée dans un seau en plastique, faites-la tremper avec une solution d'acide sulfurique à 0,125 mol/L pendant 30 L pendant 24 heures et remuez-la une fois par heure pendant la période de trempage ;
Mettez l'imprégnation dans un sac filtrant pour la filtration, trempez les résidus du filtre dans 15 L de solution d'acide sulfurique à 0,125 mol/L pendant 1 heure et jetez les résidus du filtre après filtration ;
Mélangez les deux solutions d'imprégnation d'un volume de 44,9 L, mettez-les dans un seau en plastique, ajoutez 242 g de sulfate d'ammonium solide pour 1000 ml de solution, atteignez 40 % de saturation, ajoutez 10,866 kg de sulfate d'ammonium solide et laissez reposer 12 heures ;
Filtrer, conserver le filtrat, le volume du filtrat est de 44 L et jeter le solide ;
Ajoutez 205 g de sulfate d'ammonium solide dans chaque 1 000 ml de liquide clair pour atteindre 70 % de saturation, partagez 9,020 kg de sulfate d'ammonium et laissez reposer 12 heures ;
Filtrez, prenez le gâteau de filtration, pesez 269,2 g et jetez le filtrat ;
Dissoudre avec 807,6 ml d'eau, puis précipiter le renfort avec environ 40 % et 70 % de saturation de sulfate d'ammonium aux étapes 2.1, 2.2, 2.3 et 2.4 ;
Prendre 70 % de sédiment saturé, peser 178,5 g, dissoudre avec 267,8 ml d'eau, ajouter 89,3 ml de solution saturée de sulfate d'ammonium et ajuster le pH à 5,00 avec 5 mol/L de solution d'hydroxyde de sodium ;
Mettez la solution dans un four à température constante à 25 degrés pendant 48 heures, et des cristaux de chymotrypsine ressemblant à des aiguilles seront séparés ;
Filtrez, ajustez le pH de la liqueur mère à 3,0 avec 0,25 mol/L d'acide sulfurique, ajoutez 100,8 g de sulfate d'ammonium dans son volume de 328,4 ml et laissez reposer 12 heures ;
Prenez le sédiment et séchez-le dans une boîte de séchage sous vide pour obtenir la trypsine brute. Pesez 100,0 g, c'est-à-dire que 6,67 g de trypsine peuvent être obtenus par kilogramme de pancréas.
Propriétés physiques et chimiques depoudre de trypsine:
La trypsine est une préparation lyophilisée-à base de cristaux extraits du pancréas de bovins, de porcs et de moutons et purifiés. Facilement soluble dans l'eau, insoluble dans le chloroforme, l'éthanol, l'éther et d'autres solvants organiques. À pH 1,8, une ébullition pendant une courte période n'inactive pratiquement pas ; Lorsqu'il est chauffé dans une solution alcaline, la dénaturation précipite, le Ca2+a un effet de protection et d'activation, et le point isoélectrique de la trypsine est de pH10,1.
La trypsine bovine est composée de 229 acides aminés et contient 6 paires de liaisons disulfure. Sa séquence d'acides aminés et sa structure cristalline ont été clarifiées. Sous l'autocatalyse active de l'entérokinase, la liaison peptidique entre les résidus lysine et isoleucine N-terminaux du zymogène est hydrolysée, libérant le peptide Val - jour - jour - jour - jour - jour - lysine 6 et produisant de la trypsine active. La trypsine bovine possède 223 résidus d'acides aminés d'un poids moléculaire de 23 800. Les résidus sérine du site actif sont une sérine indispensable.
La structure chimique de la trypsine porcine est très similaire à celle de la trypsine bovine. Dans la séquence des résidus d'acides aminés, seuls 41 résidus d'acides aminés sont différents, mais la configuration moléculaire est très différente. Le coefficient de sédimentation S20W est de 2,77S, pI=10.8, et la stabilité thermique est plus stable que celle de la trypsine bovine. L'effet protecteur du Ca2+sur l'enzyme n'est pas aussi évident que celui des bovins et des moutons, et il n'y a pas de partie centrale de chélation du Ca2+.. Il y a 6 paires de liaisons disulfure et 1 à 2 liaisons rompues, ce qui ne détruira pas la structure complète de la molécule d'enzyme et ne protégera pas l'activité de l'enzyme. L'activité enzymatique est équivalente à 72 % des bovins et à 61 % des ovins. La trypsine de mouton est similaire à celle des bovins et des porcs, mais son activité est légèrement supérieure à celle des bovins et des porcs.
La trypsine agit spécifiquement sur les liaisons peptidiques composées d'acides aminés basiques arginine et lysine carboxyle. L'enzyme elle-même est facile à autolyser - La trypsine est convertie en - La trypsine est encore dégradée en tryptase, et même en fragments, et son activité est également progressivement diminuée et perdue.
Outre les vertébrés, il existe également dans un large éventail d’organismes, tels que le ver à soie, la marijuana, les écrevisses et les actinomycètes. De plus, la thrombine, l'enzyme fibrinolytique, le vasodilatateur et d'autres protéases liées à la coagulation sanguine et à l'inflammation des animaux supérieurs sont étroitement liées à la trypsine en termes de structure chimique et de spécificité. On peut considérer que ces enzymes se différencient des enzymes ancêtres communs au cours du processus d’évolution. La chymotrypsine et l'élastase sont également étroitement liées par leur structure et leur mécanisme catalytique, mais leur spécificité est complètement différente.
Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. Ca2+peut stabiliser l'activité enzymatique ; Les ions de métaux lourds, les composés organophosphorés, le DFP et les inhibiteurs naturels de la trypsine inhibent fortement son activité. Il est utilisé pour les traitements anti-inflammatoires et détumescents en clinique et pour la fabrication du cuir, la transformation de la soie brute et la transformation des aliments dans l'industrie.
FAQ
Qu'est-ce que la trypsine et sa fonction ?
La trypsine estune enzyme essentielle à votre corps pour digérer les protéines, un élément essentiel à la construction et à la réparation des tissus, notamment les os, les muscles, le cartilage, la peau et le sang.. Lorsqu'elle est associée à la chymotrypsine, la trypsine peut aider à la guérison d'une blessure.
À quoi sert le médicament trypsine ?
Trypsine - La chymotrypsine est une association médicamenteuse généralement utiliséetraiter l'enflure. C'est un médicament anti-inflammatoire et antioxydant. Il peut réduire l’enflure et la douleur dues aux caillots sanguins dans les tissus. Il aide à réduire la douleur intense et le gonflement post-chirurgical des plaies enflammées.
Qu'est-ce que la trypsine et la pepsine ?
La pepsine démarre la digestion des protéines dans l'estomac. La trypsine complète le processus dans l'intestin grêle. Les produits finaux, les acides aminés, sont absorbés dans le sang et utilisés pour la croissance et la réparation.
Qui ne devrait pas prendre de trypsine ?
Trypsine La chymotrypsine n'est pas recommandée si vous avezproblèmes de foie ou de reins ou troubles de la coagulation. Vous devez également informer votre médecin si vous prenez d'autres médicaments. Si vous êtes enceinte ou si vous allaitez, consultez votre médecin avant de prendre ce médicament.
R : L'usinage à commande numérique par ordinateur (CNC) est un processus de fabrication dans lequel un logiciel informatique préprogrammé dicte le mouvement des outils et des machines d'usine. Le processus peut être utilisé pour contrôler une gamme de machines complexes, depuis les meuleuses et les tours jusqu'aux fraiseuses et routeurs CNC.
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