Poudre de catalase CAS 9001-05-2

Poudre de catalase(CAT), formule moléculaire C9H10O3, CAS 9001-05-2, c'est une enzyme qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en oxygène et en eau, et existe dans le système peroxydase des cellules. La catalase est une enzyme marqueur des peroxysomes, représentant environ 40 % du total des enzymes des peroxysomes. La catalase est présente dans divers tissus de tous les animaux connus, en particulier à des concentrations élevées dans le foie. La catalase est utilisée dans l'industrie alimentaire pour éliminer le peroxyde d'hydrogène du lait utilisé pour fabriquer du fromage. La catalase est également utilisée dans les emballages alimentaires pour empêcher les aliments de s'oxyder. Presque tous les organismes vivants possèdent de la catalase. Il est largement présent dans les organismes respiratoires, principalement dans les chloroplastes, les mitochondries, le réticulum endoplasmique des plantes, le foie et les globules rouges des animaux, et son activité enzymatique fournit un mécanisme de défense antioxydant pour l'organisme. CAT est une enzyme hème avec des structures différentes selon sa source. Le niveau d'activité varie selon les organisations. Le peroxyde d'hydrogène se décompose plus rapidement dans le foie que dans des organes tels que le cerveau ou le cœur, en raison des niveaux élevés de CAT dans le foie.

 

Le peroxyde d'hydrogène (H2O2), également connu sous le nom de peroxyde d'hydrogène, possède un atome d'oxygène (0) de plus que l'eau (H2O). Cet atome d’oxygène est extrêmement instable et veut toujours prendre un autre atome d’oxygène provenant d’autres molécules pour former de l’O2. Nous utilisons généralement du peroxyde d'hydrogène pour la stérilisation et la désinfection, car les bactéries sont détruites par le H2O2 et meurent. La formation de mousse lors de la désinfection est le résultat de la production d'oxygène. Cependant, le peroxyde d’hydrogène peut pénétrer dans la plupart des membranes cellulaires, ce qui le rend plus cytotoxique que les radicaux anions superoxydes (qui ne peuvent pas pénétrer dans les membranes cellulaires). Après avoir pénétré la membrane cellulaire, il peut réagir avec le fer présent dans la cellule pour générer des radicaux hydroxyles.Poudre de catalase(CAT) est un membre important du système enzymatique antioxydant, également connu sous le nom de peroxydase, qui est une enzyme de liaison avec la porphyrine de fer comme groupe secondaire.

 

L'enzyme SOD dismute les radicaux libres d'oxygène pour produire du peroxyde d'hydrogène (H2O2) et de l'oxygène (O2). Le peroxyde d'hydrogène reste un oxydant toxique dans l'organisme, et la fonction de la catalase est de favoriser la décomposition du peroxyde d'hydrogène en oxygène moléculaire et en eau, protégeant ainsi les cellules de la toxicité du H2O2. Le mécanisme du CAT agissant sur le peroxyde d'hydrogène est essentiellement la dismutation du peroxyde d'hydrogène, qui nécessite que deux molécules de H2O2 se rencontrent et entrent en collision avec le CAT au niveau du centre actif pour que la réaction se produise. Plus la concentration de H2O2 est élevée, plus le taux de décomposition est rapide. Presque tous les organismes physiologiques possèdent de la catalase.

 

Il est largement présent dans les organismes respiratoires, principalement dans les chloroplastes, les mitochondries, le réticulum endoplasmique des plantes, ainsi que dans le foie et les globules rouges des animaux. Son activité enzymatique assure un mécanisme de défense antioxydant à l’organisme. La fonction biologique de la catalase est de favoriser la décomposition du peroxyde d'hydrogène dans les cellules, afin qu'elle ne produise pas davantage de radicaux hydroxyles hautement toxiques, protégeant ainsi la fonction du système enzymatique antioxydant. Il revêt également une grande importance pour la croissance, le développement et les activités métaboliques du corps humain.

essai:

Pendant la période en courspoudre de catalasedétection, des bulles peuvent être observées.
La détection de la catalase est l'une des trois principales méthodes utilisées par les microbiologistes pour identifier les espèces bactériennes, ce qui implique l'utilisation de peroxyde d'hydrogène pour détecter la présence de catalase. Si les bactéries contiennent de la catalase, l'ajout d'une petite quantité d'extrait bactérien à la solution de peroxyde d'hydrogène peut observer la formation de bulles d'oxygène.

 

Si des bulles sont générées, la bactérie est considérée comme « catalase positive ». Tels que Staphylococcus et Micrococcus. Dans le cas contraire, la bactérie est considérée comme « catalase négative ». Tels que le streptocoque et l'entérocoque. Bien que la détection par catalase ne puisse pas identifier des organismes spécifiques, lorsqu'elle est combinée à d'autres méthodes de détection, elle peut aider efficacement au diagnostic.
De plus, la présence de catalase chez les bactéries dépend également des conditions de croissance cellulaire et du milieu de culture utilisé.

 

Distribution:

La catalase est présente dans divers tissus de tous les animaux connus, en particulier à des concentrations élevées dans le foie. Chez le coléoptère bombardier, la catalase a une utilisation unique. Ce coléoptère possède deux ensembles de produits chimiques stockés séparément dans ses glandes. Les grosses glandes stockent l'hydroquinone et le peroxyde d'hydrogène, tandis que les petites glandes stockent la catalase et la peroxydase de raifort. Lorsque les coléoptères mélangent les produits chimiques de deux glandes, ils libèrent de l’oxygène, qui peut à la fois oxyder l’hydroquinone et agir comme un booster.

 

La catalase est également couramment trouvée dans les plantes, mais pas dans les champignons, bien que certains champignons produisent l'enzyme dans des environnements à faible pH et chauds.
La grande majorité des micro-organismes aérobies contiennent de la catalase. L'exception inclut le Streptococcus, une bactérie aérobie sans catalase. Certains micro-organismes anaérobies, tels que Methanosarcina barkeri, contiennent également de la catalase.

Aperçu des fonctions

 

Le peroxyde d'hydrogène est un déchet généré lors des processus métaboliques qui peut causer des dommages à l'organisme. Pour éviter de tels dommages, le peroxyde d’hydrogène doit être rapidement transformé en d’autres substances inoffensives ou moins toxiques. Et la catalase est souvent utilisée par les cellules comme outil pour catalyser la décomposition du peroxyde d’hydrogène.
Mais la véritable importance biologique de la catalase n’est pas si simple : des chercheurs ont découvert que des souris génétiquement modifiées présentant un déficit en catalase présentent toujours des phénotypes normaux, ce qui indique que la catalase n’est essentielle pour les animaux que dans certaines conditions spécifiques.

 

Certaines personnes ont de très faibles niveaux depoudre de catalasedans leur corps, mais ils ne présentent pas non plus de réactions pathologiques évidentes. Cela est probablement dû au fait que le principal piégeur de peroxyde d’hydrogène dans les cellules normales de mammifères est la peroxirédoxine et non la catalase.
La catalase est généralement située dans un organite appelé peroxysomes. Les peroxysomes des cellules végétales participent à la photorespiration (utilisant l’oxygène pour générer du dioxyde de carbone) et à la fixation symbiotique de l’azote (dissociant l’azote (N2) en atomes d’azote actifs).
Mais lorsque les cellules sont infectées par des agents pathogènes, le peroxyde d’hydrogène peut être utilisé comme agent antimicrobien efficace. Certains agents pathogènes, tels que Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila et Campylobacter jejuni, peuvent produire de la catalase pour dégrader le peroxyde d'hydrogène, leur permettant ainsi de survivre dans le corps de l'hôte.

Effet blanchissant :

 

Il convient de noter que les enzymes peuvent favoriser le blanchiment, et blanchir la laine dans une solution de blanchiment au peroxyde d'hydrogène contenant la protéase Bactosol ST peut améliorer considérablement la blancheur et le caractère hydrophile de la laine. En effet, les enzymes favorisent une érosion initiale rapide des fibres de laine, ce qui facilite le blanchiment de la laine. Partant de ce principe, le prétraitement de la laine avec de la protéase pour exposer la surface des fibres avant le blanchiment est évidemment plus efficace et les dommages causés aux fibres sont également plus faciles à contrôler.

 

Toucher l'enzyme

La catalase (CAT) est un piégeur d'enzyme, également connu sous le nom de peroxydase, qui est une enzyme de liaison avec la porphyrine de fer comme groupe secondaire. Il peut favoriser la décomposition du H2O2 en oxygène moléculaire et en eau, éliminer le peroxyde d'hydrogène dans le corps et ainsi protéger les cellules de la toxicité du H2O2. C'est l'une des enzymes clés du système de défense biologique. Le mécanisme par lequel CAT agit sur le peroxyde d'hydrogène est essentiellement la dismutation de H2O2, qui nécessite que deux molécules de H2O2 se rencontrent et entrent en collision avec CAT au niveau du centre actif pour que la réaction se produise. Plus la concentration de H2O2 est élevée, plus le taux de décomposition est rapide.

Il s'agit d'une enzyme stable de décomposition du peroxyde d'hydrogène qui peut décomposer le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène sans affecter les fibres et les colorants. Par conséquent, après le blanchiment et avant la teinture, le peroxyde d'hydrogène résiduel sur les tissus blanchis et dans les cuves de teinture est éliminé par l'enzyme de décomposition H2O2 pour éviter une oxydation supplémentaire des fibres et l'oxydation des colorants pendant la teinture. Dans le même temps, cela peut raccourcir le temps de traitement, réduire la consommation d’eau pour le lavage et diminuer la quantité d’eaux usées. Particulièrement adapté aux fils, aux fils tubulaires et aux tissus tricotés. De même, l'activité de la catalase change avec le pH et la température, l'activité la plus élevée se produisant autour du pH 7 et de 30 à 40 degrés. Une augmentation de la concentration de peroxyde d'hydrogène accélérera la vitesse de réaction de décomposition, mais il faut noter que lorsque la concentration dépasse une certaine quantité, l'effet de l'enzyme s'affaiblira et qu'un excès de H2O2 résiduel sera préjudiciable aux fibres et aux colorants. Ainsi, la quantité de H2O2 ne peut pas être arbitrairement augmentée simplement en raison de la présence d’une enzyme dégradant le H2O2. Lors de l'utilisation, il est généralement important de prêter attention à la compatibilité des enzymes de décomposition du H2O2 avec les tensioactifs et les stabilisants H2O2 couramment utilisés. Dans les applications de production réelles, le pH est de 6 à 8, la température est de 20 à 55 degrés, le dosage d'enzyme est de 5 à 10 KCLU/litre et le temps est de 10 à 20 minutes. Cette technologie a été progressivement reconnue et acceptée au niveau national et elle est très bénéfique pour améliorer la luminosité des colorants réactifs.

Bien que le mécanisme catalytique complet de la catalase ne soit pas encore entièrement compris, on pense que son processus catalytique est divisé en deux étapes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Parmi eux, « Fe() - E » représente l'atome de fer central (Fe) du groupe hème (E) lié à l'enzyme. Fe (IV) - E (.+) est une forme résonante de Fe (V) - E, dans laquelle l'atome de fer n'est pas complètement oxydé en valence + V, mais reçoit plutôt des « électrons de soutien » de l'hème. Par conséquent, l'hème dans l'équation de réaction est également représenté comme un cation radical libre (.+)

Le peroxyde d'hydrogène pénètre dans le site actif et interagit avec le résidu asparagine en position 147 (Asn147) et le résidu histidine en position 74 (His74) de l'enzyme, provoquant le transfert d'un proton entre les atomes d'oxygène. Les atomes d'oxygène libres se coordonnent et se combinent pour former des molécules d'eau et Fe (IV)=O. Fe (IV)=O réagit avec la deuxième molécule de peroxyde d'hydrogène pour reformer Fe (III) - E, générant des molécules d'eau et de l'oxygène. La réactivité de l'atome de fer dans le centre actif peut être renforcée par la présence de la chaîne latérale phénolique du résidu tyrosine (Tyr357) en position 357, qui facilite l'oxydation du Fe (III) en Fe (réaction intermédiaire). La vitesse de cette réaction peut généralement être déterminée par l'équation de Mie.

Poudre de catalasepeut également oxyder d'autres substances cytotoxiques telles que le formaldéhyde, l'acide formique, le phénol et l'éthanol. Ces processus d’oxydation nécessitent l’utilisation de peroxyde d’hydrogène pour effectuer les réactions suivantes :
H2O2 + H2R → 2H2O + R
De même, le mécanisme de réaction spécifique n’est toujours pas clair.
Tout ion de métal lourd (tel que les ions de cuivre dans le sulfate de cuivre) peut servir d'inhibiteur non compétitif de la catalase. De plus, le cyanure hautement toxique est un inhibiteur compétitif de la catalase, qui peut se lier étroitement à l'hème de l'enzyme et empêcher sa réaction catalytique.
La structure tridimensionnelle de l'intermédiaire peroxydase à l'état de peroxyde a été résolue et peut être récupérée à partir de bases de données protéiques.

étiquette à chaud: poudre de catalase cas 9001-05-2, fournisseurs, fabricants, usine, vente en gros, acheter, prix, vrac, à vendre